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Una nuova famiglia di proteine ​​è necessaria per legare il dominio della membrana della striscia caspariana e l’omeostasi dei nutrienti nel riso

Mar 25, 2024Mar 25, 2024

Nature Plants (2023) Cita questo articolo

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Le giunzioni cellula-cellula sono essenziali affinché gli organismi multicellulari mantengano l'omeostasi dei nutrienti. Una giunzione stretta di tipo vegetale, il dominio della membrana della striscia caspariana (CS) – della striscia caspariana (CSD) che sigilla lo spazio paracellulare tra cellule endodermiche adiacenti, è nota da più di cento anni. Tuttavia, la base molecolare di questa struttura rimane sconosciuta. Qui riportiamo che una nuova famiglia di proteine ​​contenente un dominio ricco di glicina/alanina/prolina, un dominio di lectina e un peptide segnale secretorio (GAPLESS) media il legame della membrana plasmatica al CS nel riso. Le proteine ​​GAPLESS sono specificamente localizzate nel CS delle cellule endodermiche delle radici e la perdita delle loro funzioni determina una giunzione cellula-cellula disabilitata e un'omeostasi dei nutrienti interrotta. La proteina GAPLESS forma uno stretto complesso con OsCASP1 nella membrana plasmatica, mediando così la giunzione CS-CSD. Questo studio fornisce preziose informazioni sul complesso giunzionale delle cellule endodermiche delle piante, facendo luce sulla nostra comprensione dell’omeostasi dei nutrienti nelle colture e delle giunzioni cellulari degli eucarioti.

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Dati e database utilizzati in questo studio: modelli Alphafold di AtCASP1 (uniprot ID: Q9SIH4) e OsCASP1 (uniprot ID: Q7XPU9). Previsione del dominio: InterPro (v.92.0, IPR036426). Database RNA-seq: http://ipf.sustech.edu.cn/pub/ricerna/. Il database a cella singola della radice di riso è stato ottenuto da http://www.elabcaas.cn/rcar/index.html. I peptidi segnale delle sequenze identificate sono stati verificati utilizzando SignalP (https://services.healthtech.dtu.dk/service.php?SignalP). La sequenza BLAST è stata cercata nel database PLAZA: https://bioinformatics.psb.ugent.be/plaza. Il codice utilizzato per generare la rete di coespressione è disponibile su GitHub (https://github.com/Yorks0n/Os_endo_network). Eventuali informazioni aggiuntive sono disponibili su richiesta presso l'autore corrispondente. I dati di origine sono forniti con questo documento.

Zihni, C., Mills, C., Matter, K. & Balda, MS Giunzioni strette: da semplici barriere a porte molecolari multifunzionali. Naz. Rev. Mol. Biolo cellulare. 17, 564–580 (2016).

Articolo CAS PubMed Google Scholar

Steed, E., Balda, MS & Matter, K. Dinamica e funzioni delle giunzioni strette. Tendenze Cell Biol. 20, 142–149 (2010).

Articolo CAS PubMed Google Scholar

Gunzel, D. & Fromm, M. Claudins e altre proteine ​​a giunzione stretta. compr. Fisiolo. 2, 1819–1852 (2012).

Articolo PubMed Google Scholar

Geldner, N. L'endoderma. Anna. Rev. Bio vegetale. 64, 531–558 (2013).

Articolo CAS PubMed Google Scholar

Liu, CJ Decifrare l'enigma della lignificazione: trasporto dei precursori, ossidazione e topochimica dell'assemblaggio della lignina. Mol. Impianto 5, 304–317 (2012).

Articolo CAS PubMed Google Scholar

Reyt, G. et al. Due barriere alla lignina radicale chimicamente distinte controllano il bilancio dei soluti e dell’acqua. Naz. Comune. 12, 2320 (2021).

Articolo CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Naseer, S. et al. La barriera alla diffusione della striscia caspariana nell'Arabidopsis è costituita da un polimero di lignina senza suberina. Proc. Natl Acad. Sci. Stati Uniti 109, 10101–10106 (2012).

5.5 mm (right). OsCASP1 is localized around the plasma membrane (AP) at 2-5.5 mm and is localized exclusively at the Casparian strip domain (CSD) at the position >5.5 mm. c, Representative images show GAPLESS1 signals of the wild type NIP and oscasp1 at the position of 8 mm from the root tips. d, Transient expression of GFP-tagged GAPLESS1 and GFP-tagged GAPLESS1 without the secretory signal peptide in tabacco leaves. Representative images show the location of GAPLESS1 and GAPLESS1 lacking the secretory signal peptide (ΔSS) in tobacco leaves. To observe the cell wall localization of GAPLESS1, a plasmolysis assay was performed by treating the leaves with 0.8 M Mannitol. PM, plasma membrane. CW, cell wall. Scale bars: 10 μm in (a, c), 25 μm in (b), 50 μm in (d)./p>